MAKALAH ENZIM

MAKALAH ENZIM

KATA PENGANTAR

Puji syukur kita panjatkan kehadirat Allah SWT, Tuhan Yang Maha Esa  yang telah memberikan rahmat serta hidayah-Nya  sehingga penyusunan tugas ini dapat diselesaikan.

Tugas ini disusun untuk diajukan sebagai  tugas mata kuliah Biokimia dengan judul Enzim di Universitas Negeri Padang.

Terima kasih kepada Ibu selaku dosen mata kuliah Biokimia yang telah membimbing dan memberikan kuliah demi lancarnya tugas ini.

Demikianlah tugas ini disusun semoga bermanfaat, agar dapat memenuhi tugas mata kuliah Biokimia.

                                                                                                            Penulis

                                                                                                (                                      )

BAB I

PENDAHULUAN

       A.    Latar Belakang

Beberapa jenis molekul dapat mempengaruhi aktivitas enzim. Aktivitas dari enzim dapat dipengaruhi oleh beberapa jenis molekul, salah satunya adalah inhibitor. Inhibitor merupakan suatu senyawa yang dapat menghambat atau menurunkan laju reaksi yang dikatalisis oleh enzim. Inhibitor irreversibel atau tidak dapat balik, dimana setelah inhibitor mengikat enzim, inhibitor tidak dapat dipisahkan dari sisi aktif enzim. Keadaan ini menyebabkan enzim tidak dapat mengikat substrat atau inhibitor merusak beberapa komponen (gugus fungsi) pada sisi katalitik molekul enzim. Sedangakan nhibitor reversibel atau dapat balik, bekerja dengan mengikat sisi aktif enzim melalui reaksi reversibel dan inhibitor ini dapat dipisahkan atau dilepaskan kembali dari ikatannya. Inhibitor dapat balik terdiri dari tiga jenis, yaitu inhibitor yang bekerja secara kompetitif, non-kompetitif, dan un-kompetitif.

         Sehingga dilakukan percobaan pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim dengan tujuan untuk mengetahui pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim. Dimana dalam percobaan pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim ini, digunakan inhibitor kompetitif yaitu malonat. Dalam hal ini malonat yang menginhibisi reaksi yang dikatalisis oleh enzim suksinat dehidrogenase.

 

         B.      Rumusan Masalah

1.      Bagaimana sejarah dari enzim?

2.      Apa yang di maksud dengan enzim dan bagaimana sifat-sifat enzim?

3.      Bagaimana tata nama enzim?

4.      Klasifikasi Enzim

5.      Bagaimana cara kerja enzim?

6.      Apa sajakah faktor penghambat kerja enzim?

7.      Apa itu koenzim ?

BAB II

PEMBAHASAN

A.    Sejarah Enzim

Hal-hal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari sebagai satu jurusan tersendiri, tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.

Pada akhir tahun 1700-an dan  awal tahun 1800-an, pencernaan daging oleh sekresi perut dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. Namun, mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi.

Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut."

Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata  ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup.

Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase). Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan nobel dalam bidang kimia atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya. Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah enzim, akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase, merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA).

Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasienzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin, dan kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia.

Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom.

B.     `Pengertian Enzim dan Sifat sifat enzim

Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein, berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi  dalam suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.

        Sifat sifat enzim

1.      Enzim adalah Protein

Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat dipengaruhi oleh kondisi lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika lingkungannya tidak sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja dengan baik.

2.      Bekerja secara khusus/spesifik

Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya dengan satu jenis substrat, artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat yang cocok dengan sisi aktifnya.

3.      Berfungsi sebagai katalis

Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk yang diharapkan tanpa ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi yang dibutuhkan untuk menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit.

4.      Diperlukan dalam jumlah sedikit

5.      Reaksi enzimatis dalam metabolisme hanya membutuhkan sedikit sekali enzim untuk setiap kali reaksi.

6.      Bekerja bolak-balik.

Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja dua arah (bolak-balik). Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa sederhana, dan sebaliknya enzim juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu.

C.    Tata Nama Enzim

Menurut IUB (International Union of Biochemistry) :

1.      Reaksi dan enzimnya dibagi dalam 6 kelas utama

       Tiap kelas             4 – 13 subkelas

 

2.      Nama enzim terdiri dari 2 bagian

       Bagian 1         nama substrat + ase : - maltase

                                                         - urease

       Bagian 2          jenis reaksi + ase : - transferase

                                                    - hidrogenase

Contoh :

   Alkohol dehidrogenase = 1.1.1.1 Alkohol : NAD Oksidoreduktase

Reaksinya :

   Alkohol  +  NAD                Aldehid atau Keton

    * Alkohol sebagai substrat

    * NAD sebagai kosubstrat

    * Jenis reaksinya oksidasi reduksi

3.      Informasi tambahan

Dicantumkan di antara 2 tanda kurung

1.1.1.37 L-Malat : NAD Oksidoreduktase

( Decarboxilating )

4.      Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4 nomor yaitu:

Digit pertama              : kelas tipe reaksi

Digit kedua                 : subkelas tipe reaksi

Digit ketiga                 : subsubkelas tipe reaksi

Digit keempat             : untuk enzim spesifik

Tiap enzim mempunyai nomor kode sistematik

     ( E.C. = Enzymatic Classification )

Mis. : E.C.  2.7.1.1. berarti :

     Kelas  2           suatu transferase

     Subkelas  7             transfer fosfat

     Subsubkelas  1            sebagai akseptor fosfat tersebut adalah suatu alkohol

Enzim yang dimaksud : 1, yaitu :

enzim heksokinase atau ATP : D-Heksosa-6-Fosfotransferase

Mengkatalisis :        Mg

         α-D-Glukosa                               α-D-Glukosa 6-Fosfat

                          

     ATP                  ADP

D.    Klasifikasi Enzim

Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, substrat yang dikatalisis, daya katalisisnya, dan cara terbentuknya.

a.       Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya

1.      Endoenzim

Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel,misal dalam proses respirasi.

2.      Eksoenzim

Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis, untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel.

b.      Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis

1.      Oksidoreduktase

Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim oksidase, oksigenase, hidroksilase dan dehidrogenase.

      

2.      Transferase

Mengkatalisis berbagai reaksi transfer gugus fungsional dari molekul donor ke molekul akseptornya. Salah satu subkelompok enzim transferase adalah enzim-enzim kinase yang mengendalikan metabolisme dengan jalan mentransfer gugus fosfat dari ATP ke molekul lain.. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut:

·         Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.

·         Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat.

·         Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.

      

3.      Hidrolase

Mengkatalisis reaksi penambahan molekul air pada suatu ikatan, yang kemudian dilanjutkan dengan reaksi penguraian (hidrolisis). Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim adalah:

·         Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil.

·         Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).

·         Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida.

4.      Liase

Mengkatalisis reaksi penambahan molekul air, ammonia atau karbon dioksida pada suatu ikatan rangkap, atau melepaskan air, ammonia, atau karbon dioksida dan membentuk ikatan rangkap. Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai contoh adalah:

·         L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.

·         Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil.

  

5.       Isomerase

Mengkatalisis berbagai reaksi isomerisasi, antara lain isomerisasi L menjadi D, reaksi mutasi (perpindahan posisi suatu gugus), dan lain-lain. Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi, yaitu:

·         Rasemase, merubah l-alanin D-alanin

·          Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat  D-xylulosa-5-fosfat

·         Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal

·         Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat

·         Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA suksinil-CoA

6.      Ligase

Mengkatalisis reaksi dimana dua gugus kimia disatukan atau diikatkan (ligasi) dengan menggunakan energi yang berasal dari ATP. Sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut:

Asetat + CoA-SH + ATP  Asetil CoA + AMP + P-P

c.       Enzim lain dengan tatanama berbeda

Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas, misalnya enzim pepsin, triosin, dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel.

d.      Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya

1.      Enzim konstitutif

Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal, sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya, misalnya enzim amilase. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya.

       2.  Enzim adaptif

Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa. Mulamula E. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. Selama fase lag tersebut E. colimembentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa.

Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal, dan kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. Contoh: lipase menghidrolisis lipid, amilase menghidrolisis amilum, protease menghidrolisis protein. Pemakaian penamaan tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. Contohnya ada enzim yang megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama.

Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase, namun ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. Contoh: enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen, enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. Untuk menghindari kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru, maka International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. Namun sampai sekarang masih banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek.

.    

E.     Mekanisme Kerja Enzim 

Ada 2 teori mengenai cara kerja enzim, yaitu:

1.      Teori gembok anak kunci (key-lock)

Sisi aktif enzim mempunyai bentuk tertentu yang hanya sesuai untuk satu jenis substrat saja.

Substrat sesuai dengan sisi aktif seperti gembok kunci dengan anak kuncinya. Hal itu menyebabkan enzim bekerja secara spesifik. Jika enzim mengalami denaturasi (rusak) karena panas, bentuk sisi aktif berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi. Perubahan pH juga mempunyai pengaruh yang sama.

2.      Teori cocok terinduksi (induced fit).

Menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel.

F.     Faktor Yang Mempengaruhi Enzim

1.      Suhu

Enzim terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim masih tetap mempuyai sifat protein yang kerjanyas dipengaruhi oleh suhu. Enzim dapat bekerja optimum pada kisaran suhu tertentu, yaitu sekitar suhu 400 C. Pada suhu 00 C, enzim tidak aktif. Jika suhunya dinaikkan, enzim akan mulai aktif. Jika suhunya dinaikkan lebih tinggi lagi sampai batas sekitar 40 – 500 C, enzim akan bekerja lebih aktif lagi. Namun, pemanasan lebih lanjut membuat enzim akan terurai atau terdenaturasi seperti halnya protein lainnya. Pada keadaan ini enzim tidak dapat bekerja.

‐         Enzim tidak aktif pada suhu kurang daripada 0^oC.

‐         Kadar tindak balas enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap kenaikan suhu 10^oC.

‐         Kadar tindak balas enzim paling optimum pada suhu 37^oC. Enzim ternyahasli pada suhu tinggi iaitu lebih dari 50^oC.

2.      Derajat Keasaman (pH)

Enzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pada netral, kecuali beberapa jenis enjim yang bekerja pada suasana asam atau suasana basa. Jika enzim yang bekerja optimum pada suasana netral ditempatkan pada suasana basa ataupun asam, enzim tersebut tidak akan bekerja atau bahkan rusak. Begitu juga sebaliknya, jila suatu enzim bekerja optimal pada suasana basa atau asam tetapi ditempatkan pada keadaan asam atau bas, enzimtersebut akan rusak.
Sebagai contohnya, enzim pepsin yang terdpat di dalam lambung, efektif bekerja pada pH rendah.

‐         Setiap enzim bertindak paling cekap pada nilai pH tertentu yang disebut sebagai pH optimum.

‐         pH optimum bagi kebanyakan enzim ialah pH 7.

‐         Terdapat beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin di dalam perut bertindak balas paling cekap pada pH 2, sementara enzim tripsin di dalam usus kecil bertindak paling cekap pada pH 8.

3.      Aktivator

Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim. Contohnya ion klorida, yang dapat mengaktifkan enzim amilase.

4.      Inhibitor

Hal lain yang mempengaruhi kerja enzim adalah feed back inhibitor. Feed back inhibitor adalah keadaan pada saat substansi hasil (produk) kerja enzim yang terakumulasi dalam jumlah yang berlebihan akan menghambat kerja enzim yang bersangkutan.

a.       Inhibitor Kompetisi

Pada inhibitor kompetisi terjadi penambahan substrat dapat mengurangi daya hambatnya, karena inhibitor bersaing dengan substrat untuk mengikta bagian aktif  enzim. Misalnya enzim suksinat dehidrogenase yang berfungsi mengkatalisis reaksi oksidasi asam uksinat menjadi fumarat, jika dalam proses ini dutambahkan asam malonat, maka enzim suksinat dehidrogenase akan menurun aktivitasnya.

Tetapi jika diberikan lagi asam suksinat sebagai substrat reaksi akan normal kembali. Sehingga aktivitas inhibitor ini sangat bergantung pada konsentrasi inhibitor, konsentrasi substrat, dan  aktivitas relatif inhibitor dan substrat.

b.      Inhibitor Nonkompetisi

Inhibitor nonkompetisi pengauhnya tdak dapat dihilangkan  dengan adanya penambahan substrat lain, dimana inhibitor ini akan berikatan dengan  permukaan enzim tanpa lepas dan lokasinya tidak dapat diganti oleh substrat. Sehingga daya kerja inhibitor sangat tergantung dari  konsentrasi inhibitor dan aktivitas inhibitor terhadap enzim.

5.      Konsentrasi Substrat

Mekanisme kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau konsentrasi substrat yang tersedia. Jika jumlah substratnya sedikit, kecepatan kerja enzim juga rendah. Sebaliknya, jika jumlah substrat yang tersedia banyak, kerja enzim juga cepat. Pada keadaan substrat berlebih, kerja enzim tidak sampai menurun tetapi konstan.

G.    Koenzim

Koenzim adalah senyawa-senyawa non-protein yang dapat terdialisa, termostabil dan terikat secara “longgar” dengan bagian protein dari enzim (apoenzim)

KOENZIM + APOENZIM              HOLOENZIM

Koenzim: kofaktor yang berupa senyawa organik non protein yang spesifik.

Apoenzim: protein

Holoenzim: (nonprotein+protein) katalik aktif

Ø  Apoenzim :

‐         bagian protein dari enzim

‐         bila sendirian tidak aktif

Ø  Ikatan enzim + koenzim

     * kuat          membentuk gugus prostetik

     * lemah        membentuk kosubstrat

Ø  Fungsi koenzim :

    sebagai zat perantara pembawa : gugus-gugus,

    atom-atom dan elektron-elektron yg dipindah-

    kan dalam reaksi enzimatik

Contoh :

   1. Pembawa atom H            NAD, NADP, FMN, KoQ

   2. Pembawa elektron           heme, NHI

   3. Pembawa gugus fosfat             ATP

   4. Pembawa gugus aldehid            TPP

BAB III

PENUTUP

A.    Kesimpulan

1.      Enzim adalah protein yang berfungsi sebagai biokatalisator, senyawa yang meningkatkan kecepatan reaksi kimia.

2.      Enzim hanya mengubah kecepatan reaksi, bekerja secara spesifik, Enzim merupakan protein, diperlukan dalam jumlah sedikit, bekerja secara bolak-balik, dan enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan.

3.      Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya (endoenzim dan eksoenzim) ; berdasarkan daya katalisis (oksidoreduktase, transferase, hidrolase, liase, isomerase, dan ligase) ; enzim lain dengan tatanama berbeda (enzim pepsin, triosin, dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease) ; berdasarkan cara terbentuknya (enzim konstitutif dan adaptif).

4.      Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah suhu, pH, aktivator (pengaktif), dan inhibitor (penghambat) serta konsentrasi substrat.

5.      Cara kerja enzim juga dijelaskan dengan dua teori, yaitu teori gembok dan anak kunci, dan teori kecocokan yang terinduksi..

DAFTAR PUSTAKA

Girindra, A. 1986. Biokimia 1. Gramedia. Jakarta.

Houston, M.E. 1995. Biochemistry Primer For Exercise Science. Human Kinetics. Champaign.USA.

Kay, E.R.M. 1966. Biochemistry : An Introduction to Dynamic Biology. Collier-Macmillan.Canada.

Lehninger, A..L., et al. 1997. Principles of Biochemistry. 2^nd .Worth Publisher.    New York.

Poedjiadi, A., F.M. T. Supriyanti. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press. Jakarta.

Stryer, L. 2000. Biokimia. Vol 2. Edisi 4. Penerbit Buku Kedokteran EGC. Jakarta.

Winarno, F,G. 1989. Kimia Pangan dan Gizi. Gramedia. Jakarta.

Wirahadikusumah, M. 1981. Biokimia : Proteine, Enzima & Asam Nukleat. ITB. Bandung.